138. Novelos canibais

A origem, história e sintomas da Encefalopatia Espongiforme nas vacas, ovelhas, gatos, veados e casacos de pele, a doença das vacas loucas, Creuztfeldt-Jacob nas suas quatro variantes e o kuru do Foré.

   Há doenças que têm acompanhado o Ser Humano ao longo da sua curta História. Uma delas é um grupo de doenças progressivas, invariavelmente fatais e que afetam o cérebro (encefalopatias) de muitos animais. Foram descritas pelo médico grego Hipócrates no século 5 AEC e pelo escritor romano Flávio Vegécio nos séculos 4 e 5 nas populações de vacas e ovelhas ainda que já suspeitassem de haver uma variante humana da doença. Mas só em 1921 é que o neurologista alemão Alfons Jacob (1884-1931) identificou a doença nos seres humanos, que recebeu o seu nome e o do seu colega neurologista Hanz Creutzfeldt (1885-1964), a infame Doença de Creutzfeldt-Jacob. É a Encafalopatia Espongiforme por o cérebro das vítimas afetadas ficarem com o aspeto de uma esponja ao microscópio. O médico estado-unidense Daniel Gajdusek (1923-2008) identificou depois outra variante da mesma doença conhecida como kuru da Papua-Nova Guiné pelo que recebeu o Prémio Nobel da Medicina em 1976. Falou-se em Nobel no artigo Seda explosiva.

   Estas doença são provocadas por anomalias nas proteínas, que são uma parte do corpo de todos os seres vivos e que têm diversas funções como formarem e manterem os músculos, servirem como reagentes nas reações químicas necessárias à vida, serem as responsáveis pela duplicação do ADN das células, permitindo que estas se multipliquem, repararem o ADN, servirem de transportadoras químicas e ainda outras. Todas as proteínas são constituídas por cadeias de aminoácidos. Quantos mais aminoácidos tem, mais comprida é a proteína. Falou-se no ADN no artigo Energia evolutiva.

   Só há 20 aminoácidos diferentes mas as proteínas podem ter até centenas deles. A função de cada proteína é determinada pelos aminoácidos que a compõem e principalmente pela forma como a cadeia de aminoácidos se enrola (as proteínas não formam «fitas» de aminoácidos, formam novelos de aminoácidos). As proteínas cuja forma e composição lhes dão funções «ativas» (como reagir, duplicar, reparar,...) chamam-se enzimas. As enzimas são indispensáveis ao funcionamento e manutenção do corpo. Por exemplo, as enzimas são em parte responsáveis pela digestão dos alimentos (a par com o ácido clorídrico e dos movimentos do estômago). As enzimas cuja função específica é decompor uma determinada molécula recebem o sufixo «ase». Por exemplo, a enzima que digere a lactose, o açúcar no leite de vaca, denomina-se lactase. Como todos os açúcares, o nome termina em ose (como a sacarose, frutose,...) e a enzima responsável pela sua decomposição (se houver alguma específica como na lactose) terminará em ase.

   Portanto as enzimas ativam, transformam, mexem ou  transportam. Mas há enzimas mutantes que transformam outras proteínas em cópias de si mesmas. Essas enzimas mutantes chamam-se priões, partículas infecciosas proteicas com ausência de ácidos nucleicos, assim nomeadas em 1982 pelo médico estado-unidense Stanley Prusiner. Um prião desloca-se pelo corpo transformando proteínas em cópias suas. Tendo em conta a universalidade das presença e da função das proteínas nos organismos percebe-se a sua periculosidade. Algumas das doenças que há já algum tempo fazem parte da História são causadas por priões. A mais falada é a Doença das vacas loucas (Encefalopatia Esponjiforme Bovina) e a sua variante humana, a Doença de Creutzfeldt-Jakob. Há também esta doença nas ovelhas e cabras chamada Paraplexia Enzoótica dos Ovinos. Há nas Martas (Mustela lutreola - Marta europeia e na Neovison vison - Marta americana e de que são feitos os preferencialmente os casacos de pele) e nos veados.

   Esta doença é provocada por priões que se encontram no cérebro e que vão substituindo o tecido saudável no cérebro por quistos e provocam a apoptose das células saudáveis. Por isso, o cérebro vai perdendo capacidades e vai-se tornando esponjoso, devido aos buracos que os priões vão causando. Os priões não são susceptíveis a tratamentos para a sua erradicação. Não são eliminados por proteases específicas nem por enzimas nem por quimioterapia ou radioterapia. Se forem colocados num ambiente fechado a 134ºC durante 18 minutos (procedimento usual para esterilizar tecidos) ainda assim não são eliminados. A Doença de Creutzfeldt-Jacob pode surgir por mutação de um gene (causa genética), pela ingestão de carne de um animal infetado (causa variante), por implantes com instrumentos médicos infetados (causa iatrogenética) e por vezes sem causa determinada (espontânea).

   Após a infeção inicial, os primeiros sintomas podem demorar décadas a surgir mas o progresso da doença a partir dessa altura é rápida e conduz à morte certa. Os sintomas incluem ataxia (do grego ατάξις, sem coordenação), amnésia (do grego αμνησια), mudanças de comportamento e culminando em fraqueza muscular, mioclonia (do grego myo “músculo” e clonic “espasmo”), demência e a inevitável morte. Um exemplo de uma mioclonia é os soluços.

   Existe uma curiosa teoria de que os priões poderão estar envolvidos no forte tabu que a generalidade das sociedades humanas têm em relação ao canibalismo. Ingerir corpos de pessoas mortas acarreta o risco de ingerir os seus priões, pelo que as pessoas que o faziam podiam «enlouquecer» algum tempo depois. O tabu terá surgido com a interpretação dos sintomas como castigos dos espíritos ou dos deuses pela ingestão de seres humanos.

   Uma das sociedades conhecidas que praticavam o canibalismo funerário é a Tribo Foré na Papua Nova-Guiné, com cerca de 20 mil pessoas. Alguns membros desta tribo (que só oficialmente terá deixado o canibalismo) sofrem de kuru, uma patologia semelhante à Doença de Creutzfeldt-Jakob provocada por um prião na carne humana que ingerem. A palavra  kuru é da língua Foré e significa “tremor”.  Os membros da família que faleciam eram enterrados durante dias e depois eram consumidos para ajudar a libertar o seu espírito do corpo pelas mulheres e crianças, em especial o cérebro enquanto os homens consideravam que consumir carne humana os enfraqueceria. O prevalência de kuru entre os Foré era 8 ou 9 vezes superior nas mulheres por isso. Desde o fim do canibalismo funerário nos anos 60, apenas um caso por ano da doença surge em média. Em 2009, foi descoberta uma mutação em alguns habitantes da Papua-Nova Guiné que lhes conferem grande resistência ao kuru. A evolução a ocorrer perante os nossos olhos. No artigo Tentilhões marcados falou-se na longa História da Teoria da Seleção Natural.

Deixe uma resposta

O seu endereço de email não será publicado. Campos obrigatórios marcados com *